تفاعل الاحماض الأمينية مع بعضها يسمى
جدول المحتويات
تفاعل الاحماض الأمينية مع بعضها يسمى يمكن للأحماض الأمينية من خلال وظائفها الكيميائية المختلفة مثل مجموعات الكربوكسيل والأمينو و R تتعرض لتفاعلات كيميائية عديدة مع بعضها البعض ، وهذه التفاعلات لها أهمية خاصة بسبب تأثيرهما على بنية البروتين .
ماذا نطلق على عملية تفاعل الأحماض الأمينية مع بعضها
يمكن ربط الأحماض الأمينية عن طريق تفاعل تكثيف يتم فيه فقد ―OH من مجموعة الكربوكسيل لحمض أميني واحد جنبًا إلى جنب مع هيدروجين من المجموعة الأمينية في الثانية ، مما يؤدي ذلك إلى تكوين جزيء من الماء وترك اثنين من الأحماض الأمينية مرتبطين عبر أميد – يسمى ، في هذه الحالة ، رابطة الببتيد، وهذا ما اكتشفه العالم الالماني إميل فيشر أي ربط الاحماض الامينية ببعضها البعض
والببتيد هنا يمكن تعريفه بانه هو سلسلة من الأحماض الأمينية مرتبطة مع بعضها البعض مكونة الببتيدات. وتسمى تلك الببتيدات إذا ما زاد عدد الأحماض الامينية عن 100 حمض بالبروتينات.
و لكنه لاحظ بعد ذلك أنه عندما يتم الجمع بين الأحماض الأمينية الفردية لتكوين البروتينات ، فإن مجموعات الكربوكسيل والأمينية الخاصة بهم لا تقدر على مواصلة عملها كأحماض أو قواعد، لأنهم استجابوا لتشكيل رابطة الببتيد ، و الخصائص الحمضية القاعدية للبروتينات تعتمد على خصائص التأين الشاملة لمجموعات R الفردية للأحماض الأمينية المكونة.
تركيب الأحماض الأمينية
يقال إن الأحماض الأمينية المرتبطة بسلسلة من روابط الببتيد تشكل ببتيدًا، بعد دمجها في الببتيد ، يشار إلى الأحماض الأمينية الفردية على أنها بقايا الأحماض الأمينية، و العناصر التي توجد في الأحماض الامينية تسمى البوليمرات الصغيرة من الأحماض الأمينية (أقل من 50) s ، بينما يشار إلى البوليمرات الأكبر (أكثر من 50) باسم polypeptides، كما يتم استخدام اسماء 20 حمض أميني ومن ثم ، فإن جزيء البروتين عبارة عن سلسلة متعددة الببتيد تتكون من العديد من بقايا الأحماض الأمينية ، مع كل بقايا مرتبطة بالآلية التالية بواسطة رابطة ببتيدية ، تتراوح أطوال البروتينات المختلفة من بضع عشرات إلى آلاف الأحماض الأمينية ، ويحتوي كل بروتين على نسب نسبية مختلفة من الأحماض الأمينية القياسية العشرين.
وظائف الأحماض الأمينية
الأحماض الأمينية هي سلائف لمجموعة متنوعة من الجزيئات المحتوية على النيتروجين، ومن أبرز هذه هي المكونات الأساسية الآزوتية من النيوكليوتيدات و الأحماض النووية DNA و RNA ، علاوة على ذلك ، هناك عوامل مساعدة معقدة مشتقة من الأحماض الأمينية مثل الهيم والكلوروفيل، Heme هي المجموعة العضوية المحتوية على الحديد اللازمة للنشاط البيولوجي للبروتينات المهمة للغاية مثل الأكسجين – الحامل للهيموجلوبين و c، الكلوروفيل هو صبغة مطلوبة لعملية التمثيل الضوئي، الإلكترون –transporting السيتوكروم.
تعمل العديد من الأحماض الأمينية ألفا أو مشتقاتها كمراسلة كيميائية، على سبيل المثال، حمض الغاما γ حمض الغاما غاما، أو GABA، وهو مشتق من حمض الجلوتاميك ، السيروتونين و الميلاتونين مشتقات التربتوفان ، و الهستامين وهي مادة تساهم في تحسين الذاكرة يمكن توليفها من الحامض الاميني و الناقلات العصبية، يعد الثيروكسين أحد مشتقات التيروزين المنتجة في الغدة الدرقية للحيوانات وحمض الخليك الإندول مشتق التربتوفان الموجود في النباتات مثالين على الهرمونات .
غالبًا ما تكون العديد من الأحماض الأمينية القياسية وغير القياسية من الوسائط الأيضية الحيوية، ومن الأمثلة المهمة على ذلك الأحماض الأمينية أرجينين ، سيترولين ، وأورنيثين ، وكلها مكونات دورة اليوريا . يعتبر تصنيع اليوريا الآلية الرئيسية لإزالة النفايات النيتروجينية.
ما هي الأحماض الأمينية الغير قياسية
تشير الأحماض الأمينية غير القياسية إلى تلك الأحماض الأمينية التي تم تعديلها كيميائيًا بعد دمجها في بروتين يسمى “تعديل ما بعد الترجمة” وتلك الأحماض الأمينية التي تحدث في الكائنات الحية ولكنها غير موجودة في البروتينات، ومن بين هذه تعديلها الأحماض الأمينية غير حمض γ-carboxyglutamic، و الكالسيوم –binding الأمينية بقايا الحامض وجدت في البروتين تخثر الدم البروثرومبين وكذلك في البروتينات الأخرى التي تربط الكالسيوم كجزء من الوظيفة البيولوجية الخاصة بهم، الكولاجين هو البروتين الأكثر وفرة بالكتلة في الفقاريات، يتم تعديل نسب كبيرة من الأحماض الأمينية في الكولاجين أشكال البرولين و الليسين : 4- هيدروكسيو 5- هيدروكسي ليسين .
